氨基酸的分离 氨基酸的分离鉴定实验报告

氨基酸的分离分析方法常有有哪些

如果是两个氨基酸的保留时间距离太近，那么只能调整液相条件了。

比如调整流动相比例，或者是梯度比例，把两个氨基酸拉开。

也可以适当调整衍生程序。

虽然衍生程序不会对氨基酸的保留时间有影响，不过会对它的信号产生影响。

如果这两种氨基酸的峰高有所下降，或许分离度也可以达到要求。

还有就是注意峰型。

衍生化程序很容易损坏色谱柱，超高效色谱的压力又高，色谱柱很容易损毁。

如果峰型不好，建议用纯乙腈低流速反冲色谱柱。

或者是更换新色谱柱。

氨基酸是从哪里提取

1、提取法：指蛋白质或以含有蛋白质的物料为原料，经酸、碱、或酶水解以后提纯氨基酸的方法。早期提取法是建立在溶剂抽提、等电点结晶和沉淀剂分离的基础上。随着离子交换树脂的应用，使氨基酸的分离更为容易，简化了提炼工序，缩短了操作时间，提高了氨基酸收率。提取法的优点是原料来源丰富，投产比较容易，但产量低，成本高，三废较严重。

提取与分离是氨基酸生产的基本技术。无论何种方法均有分离纯化工序。即提纯也是提高氨基酸质量的关键步骤之一。目前仍有一定数量品种如半胱氨酸、酪氨酸、羟脯氨酸、组氨酸、亮氨酸用提取方法生产，且占主要的地位。

2、氨基酸生产中普遍采用微生物发酵法，菌体留存于发酵液中，成为发酵废母液有机污染物的一部分，菌体蛋白含有丰富的蛋白质和其他营养物质。氨基酸提取工艺不同，废母液中的成分也不同。

扩展资料：

氨基酸的结构特点：

1、每种氨基酸分子中至少有一个氨基和一个羧基。

2、都有一个氨基和一个羧基链接在同一个碳原子上。

3、各种氨基酸之间的区别在于r基（侧链基团）的不同。

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-…w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。

参考资料来源：

百度百科-氨基酸

有机化学中氨基酸的分离和鉴定的思路是什么呀?

1.基础知识（若学过氨基酸的酸碱性，可直接pass）

氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基则是酸性的。但它们的酸碱解离常数比一般的羧基-COOH和氨基-NH2低。

例如：甘氨酸：Ka=1.6×10-10，Kb=2.5×10-12

大多数的羧酸：Ka=10-5

这说明氨基酸在一般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的，而是以内盐的形式存在（内盐：偶极离子），H3N+ _CHRCOO – 。

可以把测得氨基酸的Ka值看成是氨基酸中铵离子的酸度：Ka~NH3+

把测得氨基酸的Kb值看成是氨基酸中羧酸根离子的碱度：Kb~COO-

氨基酸即带有氨基，又带有羧基，所以是两性化合物，既能和酸反应，也能和碱反应。在强酸性溶液中，以正离子形式存在，在强碱性溶液中以负离子形式存在。

若能水解的氨基个数少于能水解的羧基个数(溶液呈酸性)，则为酸性氨基酸，包括：天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺四种；若能水解的氨基个数多于能水解的羧基个数(溶液呈碱性)，则为碱性氨基酸，包括：赖氨酸，精氨酸，组氨酸，脯氨酸四种。

2.氨基酸的电泳

当氨基酸的溶液置于电场中时，所发生的变化取决于溶液的酸碱度。

在相当碱性的溶液中，阴离子Ⅱ超过阳离子Ⅲ，因此氨基酸向阳极迁移；在相当酸性的溶液中，阳离子Ⅲ是过量的，因此，氨基酸向阴极迁移，如果Ⅱ和Ⅲ完全相等，那么，没有净迁移。在这样的条件下，任何一个分子作为正离子和作为负离子存在的机会是完全相等的，向一个电极方向的任何微小移动，马上就被一个相等的朝另一个电极的方向移动所抵消。当一个特定的氨基酸在电场的影响下不发生迁移时，这个氨基酸所在溶液的氢离子浓度叫做氨基酸的等电点,通常pI表示。净电荷为零的氨基酸所在的溶液的pH值为pI。

氨基酸的pI值主要由其羧酸和氨基的电离常数来决定的，假如以pK1代表-COOH 基的电离常数，pK2代表-NH3+基团电离常数，则pI和它们的关系可用下式表示：见 图片

在等电点时，氨基酸的溶解度最小，因而用调节等电点的方法可以从氨基酸的混合物中分离出某些氨基酸。

中性氨基酸pI =5.5~6.3 ，酸性氨基酸pI =2.8~3.2 ，碱性氨基酸pI =7.6~10.6。一般来说，氨基酸含氨基，pI值较高，含羧基多者pH值较低 。当氨基酸中氨基多于一个时，当净电荷为零时，氨基酸溶液碱性强于氨基与羧基相等的溶液的pH值，故溶液pH值较高，pI值高。同理，氨基酸羧基多时，pI值较值小。

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这一部分是比较难理解，不清楚的地方还可以再问我。

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氨基酸解离步骤是什么?

氨基酸解离的过程如下：

两性离子溶于水时，其正负离子都能解离，但解离度与溶液的pH知有关，向该溶液中加入酸时，其两性离子的-COO-负离子在电场中向负极移动，加入碱性时，其两性离子的-NH3+正离子释放出质子，其自身成为负离子，在电场中向正极移动，这一过程称两性解离。

其原理是：所有氨基酸都含有碱性的氨基（或亚氨基）和酸性的羧基，因而能在酸性溶液中与质子结合而呈阳离子，也能在碱性溶液中与OH结合，失去质子而变成阴离子。

扩展资料：

氨基酸解离的两种常见形式：

1、盐析主要是利用不同蛋白质在不同浓度的中性盐溶液中的溶解度不同，向蛋白质溶液加入中性盐，破坏水化膜和电荷两个稳定因素，使蛋白质沉淀。

2、透析主要是利用仅有小分子化合物能通透半透膜，使大分子蛋白质与小分子化合物分离，达到除盐目的。凝胶过滤柱内填充带小孔的葡聚糖颗粒，可将蛋白质按分子量大小不同而分离。

参考资料来源：百度百科：氨基酸两性解离性