氨基酸混合液 氨基酸混合液用什么配

什么防腐剂能防止氨基酸混合液变质

大部分防腐剂是有害的。长期进食有大量防腐剂的食物，对人体健康有不良影响。防腐剂的作用，是防止微生物的生长，或防止食物氧化。 在抗微生物方面，防腐剂可防止霉菌、酵母、及细菌的生长。在抗氧化方面，防腐剂防止食物腐臭、或产生黑色的斑点，防腐剂可抑压食物与氧气在光、热、及某些金属的环境下产生的化学作用，也会减少一些重要的氨基酸受破坏，而氨基酸是蛋白质的基本元素；抗氧化剂亦会减低一些维生素的流失。 并不是所有的防腐剂都有毒。几乎所有的瓶装橙汁（非鲜榨）中的维C含量都很高，它就是作为调节PH值从而防止饮料变质的角色出现的。在选用食品时尽量选择不含防腐剂的。不过有一些包装食品怎么选都是含防腐剂的，比如苯甲酸钠，山梨酸钾，这些就是防腐剂。那你就尽量选含有后者的，相对是一种较高级较安全的防腐剂。

氨基酸混合溶液-氨基酸标准溶液为何仅含有17种氨基酸？

氨基酸，是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-…w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。

求问怎么用离子交换树脂层析分离混合氨基酸

【原理】离子交换树脂是一种合成的高聚物，不溶于水，能吸水膨胀。高聚物分子由能电离的极性基团及非极性的树脂组成。极性基团上的离子能与溶液中的离子起交换作用，而非极性的树脂本身物性不变。通常离子交换树脂按所带的基团分为强酸(＝R＝S03H)、弱(＝COOH)、强碱 (＝N+＝R：)和弱碱(＝NH2＝NHR＝NR2)。

离子交换树脂分离小分子物质如氨基酸、腺苷、腺苷酸等是比较理想的。但对生物大于物质如蛋白质是不适当的，因为它们不能扩散到树脂的链状结构中。故如分离生物大子、可选用以多糖聚合物如纤维素、葡聚糖为载体的离子交换剂。

本实验用磺酸阳离子交换树脂分离酸性氨基酸(天冬氨酸)、中性氨基酸(丙氨酸)碱性氨基酸(赖氨酸)的混合液。在特定的pH条件下，它们解离程度不同，通过改变脱液的pH或离子强度可分别洗脱分离。

【材料】1．实验器材层析柱（1.6X20cm）；恒流泵；梯度混合器；试管及试管架；紫外分光光度计、磺酸阳离子交换树脂(Dowex 50)

2．实验试剂

(1)2mol／L HCl

(2)2mol／L NaOH

(3)0.1mOl／L HCl

(4) 0.1mol／L NaOH

(5)pH4.2的柠檬酸缓冲液：0.lmol／L柠檬酸54m1加0.1mol／L柠檬酸钠46ml

(6)pH5的醋酸缓冲液：0.2mol／L NaAc 70ml加 0.2mol／L HAc 30ml

(7)0.2％中性茚三酮溶液：0.2g茚三酮加100ml丙酮

(8)氨基酸混合液：丙氨酸、天冬氨酸、赖氨酸各10m1加0.1mol／L HCl 3m【方法】

1. 树脂的处理

100ml烧杯中置约10g树脂，加25ml 12mo1／L HCl搅拌2h，倾弃酸液，用蒸馏水充洗涤树脂至中性。加25ml 12mol／L NaOH至上述树脂中搅拌2h，倾弃碱液，用蒸馏水洗涤至中性。将树脂悬浮于50ml pH4.2柠檬酸缓冲液中备用。

2. 装柱取直径0.8cm～1.2cm、长度 10cm～12cm的层析柱，底部垫玻璃棉或海绵圆垫，自顶部注入经处理的上述树脂悬浮液，关闭层柱出口，待树脂沉降后，放出过量的溶液，在加入一些树脂，至树脂沉积至8cm～10cm高度即可。于柱子顶部继续加入pH4.2柠檬酸缓冲液洗涤，使流出液pH为4.2为止，关闭柱子出口，保持液面高出树脂表面1cm左右。

3. 加样、洗脱及洗脱液收集

打开山口使缓冲液流出，待液面几乎平齐树脂表面时关闭出口(不可使树脂表面干燥)。用长滴管将15滴氨基酸混合液仔细直接加到树脂顶部，打开出口使其缓慢流入柱内。当液面刚平树脂表面时，加入0.1mol／L HCl 3ml，以10滴／min～12滴／min的流速洗脱，收集洗脱液，每管20滴，逐管收存。当HCl液面刚平树脂表面时，用1m1 pH4.2柠檬酸缓冲液冲洗柱壁一次，接着用2ml pH4.2柠檬酸缓冲液洗脱，保持流速10滴／min～12滴／min并注意勿使树脂表面干燥。

在收集洗脱液的过程中，逐管用茚三酮检验氨基酸的洗脱情况，方法是：于各管洗脱液中加10滴pH5醋酸缓冲液和10滴中性茚三酮溶液，沸水浴中煮10min，如溶液呈紫蓝色，表示已有氨基酸洗脱下来。显色的深度可代表洗脱的氨基酸浓度，可比色测。

在用pH4.2柠檬酸缓冲液把第二个氨基酸洗脱出来之后，再收集两管茚三酮反应阴性部分，关闭层析柱出口，将树脂顶部剩余的pH4.2柠檬酸缓冲液移去。

于树脂顶部加入2ml 0.1mo1／L NaOH，打开出口使其缓慢流入柱内，按上面I续用0.1mo1／L NaOH洗脱并逐管收集 (注意仍然保持流速10滴／min～12滴／min)，每管20滴。做洗脱液中氨基酸检验，在第三个氨基酸用0.1mo1／L NaOH洗脱下来以后，再继续收集两管茚三酮反应阴性部分。

最后以洗脱液管号为横坐标，洗脱液各管光密度（以水作空白，在570nm波长读取吸光度）或颜色深浅（以 -，±，+，++．．．表示）为纵坐标作图，即可画出一条洗脱曲线。

【注意事项】

1. 一直保持流速10滴/min～12滴／min，并注意勿使树脂表面干燥。

2. 在装柱时必须防止气泡、分层及柱子液面在树脂表面以下等现象发生。

如何从蛋白质和氨基酸混合液中分离出蛋白?

虽然我没学过，但是感觉上哈，可以用层析……随流动相走开的就是氨基酸，剩下的就是蛋白质喽，想想这其实不现实，层析的梁太少

或许可以先加高浓度的盐，蛋白质盐析，然后沉淀后再过滤，再稀释溶解

纯属瞎猜，或许可行

纸层析实验的实验步骤及现象

氨基酸的纸层析 一、 实验目的 1.了解并掌握氨基酸纸层析的原理和方法.2.学习纸层析法的操作技术,分析未知样品氨基酸的成分.二、 实验原理 用滤纸为支持物进行层析的方法,称为纸层析法,它是分配层析法的一种.纸层析所用的展层溶剂大多是由水饱和的有机溶剂组成.滤纸纤维的—OH 基的亲水性基团,可吸附有机溶剂中的水作为固定相,有机溶剂作为流动相,它沿滤纸自下向上移动,称为上行层析；反之,使有机溶剂自上而下移动,称为下行层析.将样品点在滤纸上进行展层,样品中的各种氨基酸即在二相中不断进行分配,由于它们各自的分配系数不同,故在流动相中移动速率不等,从而使不同的氨基酸得到分离和提纯.纸层析法主要是依据混合组分对二相分配系数的差异进行分离,但亦存在着某种程度的吸附作用和离子交换现象.氨基酸经层析在滤纸上形成距原点不等的层析点,氨基酸在滤纸上的移动速率用Rf 表示.Rf = 原点到层析斑点中心的距离/原点到溶剂前沿的距离 只要实验条件(如温度、展层溶剂的组分、pH、滤纸的质量等)不变,Rf 值是常数,因此可做定性分析参考.如果溶质中氨基酸组分较多或其中某些组分的Rf 值相同或近似,用单向层析不宜将它们分开,为此可进行双向层析,在第一溶剂展开后将滤纸转动90度,以第一次展层所得的层析点为原点,再用另一种溶剂展层,即可达到分离目的.由于氨基酸无色,可利用茚三酮反应使氨基酸层析点显色,从而定性和定量.三、仪器和试剂 仪器 层析滤纸、烧杯、剪刀、层析缸、培养皿、猴头喷雾器、微量加样器或毛细管、吹风机一个、直 尺、铅笔等.试剂 1.混合氨基酸溶液(水解后的氨基酸干粉) 甘氨酸溶液：50mg 甘氨酸溶于5mL 水中.蛋氨酸溶液：25mg 蛋氨酸溶于5mL 水中.亮氨酸溶液：25mg 亮氨酸溶于5mL 水中.氨基酸混合液：甘氨酸50mg,亮氨酸25mg,蛋氨酸25mg 共溶于5mL 水中.2.展层溶剂 碱相溶剂：正丁醇∶12%氨水∶95%乙醇 = 13∶13∶13(V/V) 酸相溶剂：正丁醇∶80%甲酸∶水 = 15∶3∶2(V/V),摇匀后放置半天以上,取上清液备用.3.显色贮备液：0.4mol/L 茚三酮—异丙醇∶甲酸∶水=20∶1∶5.4.0.1%硫酸铜：75%乙醇=2∶38,临用前按比例混合.四、实验步骤 (1)标准氨基酸单向上行层析法 1.画基线 戴上指套或橡皮手套,在长约20cm、宽约17cm 滤纸上,距短边2.5cm 处,用铅笔画一条线,即为基线.2.点样 在原线上,从距纸的长边4cm处开始,每隔3cm 用微量注射器或毛细管依次分别点上甘氨酸、蛋氨酸、亮氨酸和混合氨基酸溶液.点样点干后可重复点加1～2次.每一点的直径不超过2mm,点样量以每种氨基酸含5～20ug 为宜.3.展层 将点好样的滤纸卷成筒形,滤纸两边不相接触,用线固定好,将原线的下端浸入盛有溶剂的培养皿中,不需平衡可立即展层.展层剂为酸性溶剂系统,在展层溶剂中加入显色贮备液(每10mL 展层剂加0.0.5mL 的显色贮备液)进行展层,基线必须保持在液面之上,以免氨基酸与溶剂直接接触.盖好层析缸,当溶剂前沿距纸端2cm 时(大约3h),取出滤纸.4.显色 滤纸取出后,吹干或在80℃左右烘箱内烘3～5min,即出现紫红色的氨基酸层析 斑点.用铅笔划下层析斑点,可进行定性、定量测定.(2)混合氨基酸双向上行纸层析法 1.滤纸准备 将滤纸裁成约28cm2的正方形,在距滤纸相邻两边各2cm 处的交点上,用铅笔划下一点,做为原点.2.点样 取混合氨基酸溶液(5mg/mL)10～15μL,分别点在原点上.3.展层与显色 将点好样的滤纸卷成半筒形,立在培养皿中,原点应在下端.取少量12%的氨水与小烧杯中,盖好层析缸,平衡过夜.次日,取出氨水,加适量碱相溶剂(第一向)与培养皿中,盖好层析缸,上行展层,当溶剂前沿距滤纸上端1～2cm 时,取出滤纸,冷风吹干.将滤纸转90o,再卷成半筒形,竖立在干净培养皿中,并于小烧杯中至少量酸相溶剂,盖好层析缸,平衡过夜,次日将加显色剂的酸性溶剂(每10mL 展层剂加0.0.5mL 的显色贮备液)倾入培养皿中,进行第2向展层.展层毕,取出滤纸,用热风吹干,蓝紫色斑点即显现.五、计算 单向层析的Rf 值,按 “Rf = 原点到层析斑点中心的距离/原点到溶剂前沿的距离”计量后计算.双向层析Rf 值,由两个数值组成,在第一向计量一次,第二向计量一次,分别与已知的氨基酸在酸碱系统的Rf 值对比,即可初步决定它为何种氨基酸的斑点,将它剪下,在同一张纸剪下一块大小相同的空白纸作为对照,用硫酸铜—乙醇溶液洗脱,用722型分光光度计测定其吸光度,在标准曲线上查出氨基酸的含量.

在PH3左右，氨基酸混合液（酸性，碱性，中性三类），经阳离子交换树脂被洗脱分离，这三类氨基酸的洗脱顺序

顺序：碱性氨基酸＞中性氨基酸＞酸性氨基酸

由于是交换树脂层析，氨基酸的与树脂的亲和力主要取决于他们之间的亲和力，其次是氨基酸与树脂之间的疏水相互作用。由于缓冲液先是碱性，所以氨基酸与树脂的亲和力为：酸性氨基酸》中性氨基酸碱性氨基酸（阴离子树脂的疏水基团带正电，负电被交换了）。

扩展资料：

氨基酸结晶的熔点较高，一般在200～300℃，许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和CO2。

绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。

参考资料来源：百度百科-酸性氨基酸