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氨基酸的缩写符号

氨基酸的缩写符号是AA，英文全称：amino acid。

氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。

氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。

各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L一谷氨酸为四角柱形结晶，D一谷氨酸则为菱形片状结晶。

扩展资料

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。

氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。

氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。

当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，通常用pI表示。

在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱)，氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时(如加入酸)，氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。

参考资料来源：百度百科-氨基酸

氨基酸的化学公式？

氨基酸的化学式如下图;

氨基酸的化学性质与其氨基、羧基或侧链有关。羧基的反应主要是成盐和成酯，后者常用于多肽合成中的羧基保护。某些酯有活化作用（如对硝基苯酯），可增加羧基活性，在多肽合成中用于活化羧基。在脱羧酶的催化下，氨基酸可脱去羧基，形成伯胺（脯氨酸除外）。

氨基性质活泼，相关反应很多。氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反应，生成酰胺，在多肽合成中可用于保护氨基。类似的反应也可以用来对肽链N-末端氨基进行标记，用于蛋白质测序或末端分析。比如氨基酸与丹磺酰氯(DNS-Cl)发生磺酰化反应，生成DNS-氨基酸；

氨基酸与异硫氰酸苯酯(PITC)生成苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-AA），用于蛋白质测序（Edman降解）。还有一种曾用于蛋白质测序的桑格尔试剂（2,4-二硝基氟苯，DNFB）是与氨基发生烃基化反应，生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。

氨基酸在室温下与亚硝酸反应，会发生脱氨，生成羟基羧酸和氮气。赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速度较慢。这个反应可用于蛋白质的化学修饰及氨基酸定量。氨基酸在转氨酶的催化下脱去氨基，会生成相应的酮酸。

扩展资料:

一些生成有色化合物的反应统称颜色反应，常用于氨基酸的检验：

酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(Pauly反应)，可用于定性、定量测定。组氨酸生成棕红色的化合物，酪氨酸为桔黄色。

精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。用于胍基的鉴定。

酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应，是鉴定酚基的特性反应。

色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸，在界面会出现紫色环，用于鉴定吲哚基。

参考资料来源：百度百科-氨基酸

氨基酸成分是什么？

组成氨基酸元素的主要有碳、氢、氧、氮，氨基酸是含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称，生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多，α-氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。

氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100g水中酪氨酸仅溶解0.045g，但在热水中酪氨酸的溶解度较大。

氨基酸作用：

蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。

氨基酸在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。

一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。

1g氨基酸含多少g氮

1g氨基酸含0.16g氮，氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。

20种必须氨基酸的英文缩写是？

Gly——甘氨酸         Ala——丙氨酸             Val——缬氨酸          Leu——亮氨酸 

Ile——异亮氨酸       Phe——苯丙氨酸        Trp——色氨酸          Tyr——酪氨酸 

Asp——天冬氨酸      Asn——天冬酰胺        Glu——谷氨酸          Lys——赖氨酸 

Gln——谷氨酰胺      Met——甲硫氨酸         Ser——丝氨酸         Thr——苏氨酸

Cys——半胱氨酸        Pro——脯氨酸           His——组氨酸        Arg——精氨酸 

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-…w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。

扩展资料：

氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：

1.氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O和O2，解除对细胞的毒害。

2.非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。

3.转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。

4.联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：

1）以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2）通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。

参考资料：百度百科-氨基酸