谁转运氨基酸
BNCT就是现实版的特洛伊木马，把酪氨酸改造了一条支链，把硼元素插到苯环上，然后利用LAT1(大型氨基酸转运蛋白质)被免疫系统把BPA当做氨基酸输送到细胞里，被细胞吃掉。
简述发动机点火系统工作原理
在生理情况下，人类个体的每一次心脏跳动均由心脏起搏细胞自主发放的电脉冲所触发。“局部钙释放”（LCR）是心脏起搏细胞特有的生物学活动，它充当了上述电脉冲的“发动机”，但是迄今为止还不清楚这个“发动机”的“点火”原理。作为医学领域的一个重要认知盲区，它从源头上阻碍了心律失常防治技术的进步。
近日，中国科学院院士、同济大学附属东方医院陈义汉教授研究团队发现了心脏起搏细胞电脉冲发生和心脏自主节律维系的重要信号通路，揭示了正常心跳产生的一个重要的“点火”装置和“点火”程序。最新成果于7月15日在线发表在国际权威专业期刊《细胞研究》（《Cell Research》）上。
成果刊发。同济大学附属东方医院供图
研究团队发现，心脏起搏细胞内谷氨酸的分布与“发动机”LCR的发生区域高度重叠，提示谷氨酸与LCR之间存在着潜在的相关性。为了探索谷氨酸在LCR产生中的作用，研究团队从起搏细胞外部和内部两个层面操控谷氨酸浓度，观察LCR的变化。实验结果显示，起搏细胞外液的谷氨酸改变并不能有效地影响LCR的动力学，提示细胞外部的谷氨酸对LCR不发生显著性作用；而显微注射技术带来的细胞内部谷氨酸浓度的改变可以引起LCR频度、振幅、宽度和面积均发生了显著性的增加，提示起搏细胞内部的谷氨酸可以调控LCR的动力学。为了确认这一初步发现，他们通过化学方法将起搏细胞的表面膜打孔（简称“透膜”），然后将谷氨酸直接加到这些经“透膜”处理的细胞上，结果发现LCR产生了类似于上述细胞内显微注射谷氨酸带来的变化，由此证明了细胞内谷氨酸确实对LCR行使了“点火”功能。
通过机制研究显示，心脏起搏细胞的线粒体膜上所富集的兴奋性氨基酸转运蛋白1（EAAT1）对谷氨酸介导的LCR变化发挥了关键性作用。线粒体EAAT1转运胞浆中的谷氨酸进入线粒体内部，进而促进线粒体产生活性氧（ROS），后者氧化钙处理蛋白，最终“点燃”LCR。重要的是，研究团队还分别从细胞、器官和整体三个层面证实了EAAT1可以充当窦房结起搏细胞自主节律的调控靶点。该研究工作发现了“谷氨酸-线粒体EAAT1-ROS-钙处理蛋白-LCR”是心脏起搏细胞电脉冲发生和心脏自主节律维系的重要信号通路。
此项研究揭开了心脏起搏细胞自主节律的上游机制，为心脏起搏细胞缺陷相关的心律失常和其他自律性异常相关的心律失常的防治提供了重要的基础研究数据。
【来源：安徽省科学技术厅_科技要闻】
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我国学者发现心跳“发动机”的“点火”原理,简述发动机点火系统工作原理
《原清华大学生物学教授颜宁在科学技术实验上的探索与创新》
1996年-2000年清华大学生物科学与技术系学士；
2000年-2004年美国普林斯顿大学分子生物学系，博士，导师为结构生物学家、清华大学教授、中国科学院院士、欧洲分子生物学学会外籍会士、美国国家科学院外籍院士、美国人文与科学院外籍院士施一公；
2005年-2007年 美国普林斯顿大学分子生物学系从事博士后研究；
2007年-至今清华大学教授、博士生导师；
2017年5月7日从清华大学证实，颜宁已接受美国普林斯顿大学邀请，受聘该校分子生物学系雪莉·蒂尔曼终身讲席教授的职位。
研究方向
人类基因组中编码蛋白的所有基因约有30%编码膜蛋白。
膜蛋白在一切生命过程中起着关键作用，具有重要的生理功能。FDA批准上市的药物中,约50%的作用靶点为膜蛋白。
因此，对膜蛋白结构与功能的研究具有极高的生物学意义及医药应用前景。
转运蛋白（transport proteins）是膜蛋白的一大类，介导生物膜内外的化学物质以及信号交换。脂质双分子层在细胞或细胞器周围形成了一道疏水屏障， 将其与周围环境隔绝起来。
尽管有一些小分子可以直接渗透通过膜，但是大部分的亲水性化合物，如糖，氨基酸，离子，药物等等，都需要特异的转运蛋白的帮助来通过疏水屏障。
因此，转运蛋白在营养物质摄取，代谢产物释放以及信号转导等广泛的细胞活动中起着重要的作用。
大量疾病都与膜转运蛋白功能失常有关，转运蛋白是诸如抗抑郁剂，抗酸剂等大量药物的直接靶点。
研究主要集中在次级主动运输蛋白的工作机理上。
交替通路模型，被用来解释转运蛋白的工作机理，在这个模型中，转运蛋白至少采取两种构象来进行底物的装载及卸载：
一种向膜外开放，一种向膜内开放。有许多结构和生物物理学证据支持这个模型。
但是，仍有两个最有趣的基本问题没有解决。
第一，主动运输的能量偶联机制是什么？
第二，在转运过程中，是什么因素触发了转运蛋白的构象变化？使用基于结构的研究手段对次级主动运输蛋白进行研究，以期解决转运蛋白工作机理中的基本问题。
主要成就
2014年，颜宁率领的团队在世界上首次解析了人源葡萄糖转运蛋白GLUT1的三维晶体结构。
2015年进一步获得了具备更多构象的GLUT3结合底物和抑制剂的超高分辨率结构，从而清晰揭示了葡萄糖跨膜转运这一基本细胞过程的分子基础。
此外，她还对离子通道结构生物学领域做出重要贡献，解析了电压门控钠离子通道的晶体结构，最近又利用最新冷冻电镜技术获得了最大钙离子通道RyR1的高分辨率结构。
2015年进一步获得了具备更多构象的GLUT3结合底物和抑制剂的超高分辨率结构，从而清晰揭示了葡萄糖跨膜转运这一基本细胞过程的分子基础。
2016年9月-Science-关闭及开放构象的RyR2
2016年9月，颜宁教授研究组与加拿大卡尔加里大学陈穗荣研究组合作在《Science》（DOI:10.1126/science.aah5324）发表研究长文，揭示了已知分子量最大的离子通道Ryanodine受体RyR2亚型处于关闭和开放两种状态的三维电镜结构，探讨了RyR2的门控机制。
通过比较关闭和开放状态的两个结构，发现位于穿膜区域负责通透离子的通道有明显的变化：
在开放构象中，该通道发生扩张，从而使得钙离子能够顺利地从肌质网内部转移到细胞质中。通过对RyR2中每个相对独立的结构域的仔细比较和分析，认为中心结构域极有可能是引发RyR开放的关键，这一发现与之前有关RyR的功能研究结论相吻合。
另外，研究组还获得了分辨率为5.7埃的RyR1开放构象结构，并基于结构比对，初步分析了RyR1的门控机理，有关RyR1的成果已分别发表在《Nature》（Doi:10.1038/nature14063）和《Cell Research》（Doi:10.1038/cr.2016.89）上，有关Cav1.1的论文已分别发表于《Science》（DOI: 10.1126/science.aad2395）和《Nature》（Doi:10.1038/nature19321）杂志上。上述研究与最新的这篇研究论文极大地促进了人们对于兴奋-收缩偶联的理解。
2017年2月，真核生物电压门控钠离子通道的拓扑图和三维电镜结构
2017年2月，颜宁教授研究组在《科学》（Science, DOI: 10.1126/science.aal4326）在线发表了题为“Structure of a eukaryotic voltage-gated sodium channel at near atomic resolution”的研究长文，在世界上首次报道了真核生物电压门控钠离子通道。
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