生物学家劳伦斯·赫斯特和斯蒂芬·弗里兰在20世纪90年代末把天然基因密码和计算机随机产生的几百万组密码拿去比对，结果轰动一时。他们想知道，如果发生点突变这种把一个字母换掉的变异，哪一套密码系统能保留最多正确的氨基酸，或将它代换成另一个性质相似的氨基酸。

结果他们发现，天然的基因密码最经得起突变的考验。点突变常常不会影响氨基酸序列，而如果突变真的改变了氨基酸，也会由另一个物理特性相似的氨基酸来取代。据此，赫斯特与弗里兰宣称，天然的遗传密码比成千上万套随机产生的密码要优良得多。它不但不是大自然密码学家愚蠢而盲目的作品，而是万里挑一的密码系统。

天然的三联基因密码的第一个字母都有特定的对应方式。举例来说，所有以丙酮酸为前体合成的氨基酸，它们密码的第一个字母都是T。所有由α-酮戊二酸所合成的氨基酸，其三联密码第一个字母都是C；所有由草酰乙酸合成的氨基酸，第一个字母都是A；最后，几种简单前体通过单一步骤所合成的氨基酸，第一个字母都是G。

三联密码的第二个字母和氨基酸是否容易溶于水有关，或者说和氨基酸的疏水性有关。亲水性氨基酸会溶于水，疏水性氨基酸不会溶于水，但会溶在脂肪或油里，比如溶在含有脂质的细胞膜里。所有的氨基酸，可以从“非常疏水”到“非常亲水”排列成一张图谱，而正是这张图谱决定了氨基酸与第二个密码字母之间的关系。疏水性最强的六个氨基酸里有五个，第二个字母都是T，所有亲水性最强的氨基酸第二个字母都是A。介于中间的有些是G有些是C。

三联密码的第三个字母不含任何信息，不管接上哪一个字母都没关系，这组密码子都会翻译出一样的氨基酸。以甘氨酸为例，它的密码子是GGG，但是最后一个G可以代换成T、A或C。

第三个字母的随机性暗示了一些有趣的事情。二联密码可以编码16种氨基酸。如果我们从20个氨基酸里拿掉5个结构最复杂的（剩下15个氨基酸，再加上一个终止密码子）这样前两个字母与这15个氨基酸特性之间的关联就更明显了。因此，最原始的密码可能只是二联密码，后来才靠“密码子捕捉”的方式成为三联密码，也就是各氨基酸彼此竞争第三个字母。

第一个字母和氨基酸前体之间的关系直截了当，第二个字母和氨基酸的疏水性相关，第三个字母可以随机选择。这套密码系统除了可以忍受突变，还可以降低灾难发生时造成的损失，同时可以加快进化的脚步。因为如果突变不是灾难性的，那应该会带来更多的好处。

《原清华大学生物学教授颜宁在科学技术实验上的探索与创新》

1996年-2000年清华大学生物科学与技术系学士；
2000年-2004年美国普林斯顿大学分子生物学系，博士，导师为结构生物学家、清华大学教授、中国科学院院士、欧洲分子生物学学会外籍会士、美国国家科学院外籍院士、美国人文与科学院外籍院士施一公；
2005年-2007年 美国普林斯顿大学分子生物学系从事博士后研究；
2007年-至今清华大学教授、博士生导师；
2017年5月7日从清华大学证实，颜宁已接受美国普林斯顿大学邀请，受聘该校分子生物学系雪莉·蒂尔曼终身讲席教授的职位。
研究方向
人类基因组中编码蛋白的所有基因约有30%编码膜蛋白。
膜蛋白在一切生命过程中起着关键作用，具有重要的生理功能。FDA批准上市的药物中,约50%的作用靶点为膜蛋白。
因此，对膜蛋白结构与功能的研究具有极高的生物学意义及医药应用前景。
转运蛋白（transport proteins）是膜蛋白的一大类，介导生物膜内外的化学物质以及信号交换。脂质双分子层在细胞或细胞器周围形成了一道疏水屏障， 将其与周围环境隔绝起来。
尽管有一些小分子可以直接渗透通过膜，但是大部分的亲水性化合物，如糖，氨基酸，离子，药物等等，都需要特异的转运蛋白的帮助来通过疏水屏障。
因此，转运蛋白在营养物质摄取，代谢产物释放以及信号转导等广泛的细胞活动中起着重要的作用。
大量疾病都与膜转运蛋白功能失常有关，转运蛋白是诸如抗抑郁剂，抗酸剂等大量药物的直接靶点。
研究主要集中在次级主动运输蛋白的工作机理上。
交替通路模型，被用来解释转运蛋白的工作机理，在这个模型中，转运蛋白至少采取两种构象来进行底物的装载及卸载：
一种向膜外开放，一种向膜内开放。有许多结构和生物物理学证据支持这个模型。
但是，仍有两个最有趣的基本问题没有解决。
第一，主动运输的能量偶联机制是什么？
第二，在转运过程中，是什么因素触发了转运蛋白的构象变化？使用基于结构的研究手段对次级主动运输蛋白进行研究，以期解决转运蛋白工作机理中的基本问题。
主要成就
2014年，颜宁率领的团队在世界上首次解析了人源葡萄糖转运蛋白GLUT1的三维晶体结构。
2015年进一步获得了具备更多构象的GLUT3结合底物和抑制剂的超高分辨率结构，从而清晰揭示了葡萄糖跨膜转运这一基本细胞过程的分子基础。
此外，她还对离子通道结构生物学领域做出重要贡献，解析了电压门控钠离子通道的晶体结构，最近又利用最新冷冻电镜技术获得了最大钙离子通道RyR1的高分辨率结构。
2015年进一步获得了具备更多构象的GLUT3结合底物和抑制剂的超高分辨率结构，从而清晰揭示了葡萄糖跨膜转运这一基本细胞过程的分子基础。
2016年9月-Science-关闭及开放构象的RyR2
2016年9月，颜宁教授研究组与加拿大卡尔加里大学陈穗荣研究组合作在《Science》（DOI:10.1126/science.aah5324）发表研究长文，揭示了已知分子量最大的离子通道Ryanodine受体RyR2亚型处于关闭和开放两种状态的三维电镜结构，探讨了RyR2的门控机制。
通过比较关闭和开放状态的两个结构，发现位于穿膜区域负责通透离子的通道有明显的变化：
在开放构象中，该通道发生扩张，从而使得钙离子能够顺利地从肌质网内部转移到细胞质中。通过对RyR2中每个相对独立的结构域的仔细比较和分析，认为中心结构域极有可能是引发RyR开放的关键，这一发现与之前有关RyR的功能研究结论相吻合。
另外，研究组还获得了分辨率为5.7埃的RyR1开放构象结构，并基于结构比对，初步分析了RyR1的门控机理，有关RyR1的成果已分别发表在《Nature》（Doi:10.1038/nature14063）和《Cell Research》（Doi:10.1038/cr.2016.89）上，有关Cav1.1的论文已分别发表于《Science》（DOI: 10.1126/science.aad2395）和《Nature》（Doi:10.1038/nature19321）杂志上。上述研究与最新的这篇研究论文极大地促进了人们对于兴奋-收缩偶联的理解。
2017年2月，真核生物电压门控钠离子通道的拓扑图和三维电镜结构
2017年2月，颜宁教授研究组在《科学》（Science, DOI: 10.1126/science.aal4326）在线发表了题为“Structure of a eukaryotic voltage-gated sodium channel at near atomic resolution”的研究长文，在世界上首次报道了真核生物电压门控钠离子通道。