贝塔氨基酸英文(蛋白质的二级结构)

贝塔氨基酸英文

蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中的肽链向单一方向

多肽链有规律的盘绕、折叠而形成的空间结构（即多肽链主链骨架中局部的规则构象 ）叫蛋白质二级结构。包括?-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。维持二级结构的化学键为氢键。

1. α-螺旋

Pauling和Corey根据氨基酸和小肽的X-射线晶体衍射图谱，于1951提出了α-螺旋结构。不久，Perutz利用X-射线衍射技术证实了在α-角蛋白（α-keratin）中存在α-螺旋。

α-螺旋具有下列特征：

多肽链主链骨架围绕同一中心轴呈螺旋式上升，形成螺旋结构。每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，因此，每个氨基酸残基围绕螺旋中心轴旋转100o，上升0.15nm。

相邻螺旋之间靠链内氢键连接（即一个氨基酸残基（n）的N-H的H与前第四个（n+4）残基的C=O之间形成的氢键（N-H…O=C）。氢键的方向与α-螺旋轴的方向几乎平行。

氢键封闭的环共包含13个原子，故典型的α-螺旋又称3.613螺旋。每个肽键均参与氢键形成。因此，尽管氢键的键能不大，但大量氢键的累加效应使α-螺旋成为最稳定的二级结构。

蛋白质中的α-螺旋是右手螺旋。

氨基酸的所有侧链指向α-螺旋的外侧，以减少空间位阻效应，但α-螺旋的稳定性仍受R侧链大小、形状等的影响。

A.酸性氨基酸（特别是Glu）或 碱性氨基酸（Lys、Arg）集中的区域，(pH=7)由于同性电荷相斥，不利于?-螺旋的形成；

B.较大氨基酸（Phe, Ile, Try）集中的区域, 由于空间位阻会影响其稳定性；

C.脯氨酸和甘氨酸 是?-螺旋破坏者, 在?-螺旋中很少发现有这两个氨基酸的存在。

Ala易存在于α-螺旋中

2. β-折叠

β-折叠（β-pleated sheet或称β-sheet）是Pauling和Corey提出的另一种二级结构，也是蛋白质中最常见的一种主链构象，是指蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的、周期性折叠的构象，很像α-螺旋适当伸展形成的锯齿状肽链结构 。

β-折叠分为：平行和反平行β-折叠。

氨基酸的R侧链交替出现在片层的上下。

β-折叠存在于β-角蛋白中，如羽毛、蚕丝和蜘蛛网等。

蚕的丝心蛋白（fibroin） 包含-Gly-Ser-Ala-Gly-Ala-的重复序列。 Gly氢原子位于β-折叠的一面；Ala的甲基、Ser的羟基位于另一面，形成紧密的堆积结构。

近年来的研究表明，某些情况下α-螺旋与β-折叠可发生结构间的转换，导致疾病发生。如疯牛病的病因可能与这种转换有直接的关系。

3 β-转角

在多肽链的主链骨架中，经常出现180°的转弯，此处结构称为β-转角。因为这种结构常连接两条反平行β-折叠而得名。

β-转角由4个氨基酸残基组成，第一个残基的羰基氧原子与第4个残基的亚胺基的氢原子形成氢键。β-转角中常存在Gly和Pro。

β-转角一般分为Ⅰ型和Ⅱ型两种形式。

4 无规卷曲

球蛋白分子中除了上述有规则的二级结构外，主链上还常常存在大量没有规律的卷曲， 称无规卷曲（random coil）。

蛋白质的二级结构,蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中的肽链向单一方向